Quiz : Biochimie des Acides Aminés et Protéines

Réponse : B. La glycine possède deux atomes d'hydrogène fixés sur son carbone alpha ($R = H$). Elle n'a donc pas quatre substituants différents, ce qui la rend achirale. Tous les autres acides aminés protéinogènes ont un carbone asymétrique.

Réponse : D. La cystéine possèd'un groupement thiol ($-SH$) sur sa chaîne latérale. L'oxydation de deux thiols permet la formation d'une liaison covalente S-S (pont disulfure). La méthionine contient du soufre mais sous forme d'éther-thio, incapable de former ces ponts.

Réponse : A. Les structures secondaires (hélices $\alpha$ et feuillets $\beta$) sont stabilisées par des liaisons hydrogène entre les groupements $C=O$ et $N-H$ du squelette peptidique. Les interactions hydrophobes interviennent surtout au niveau de la structure tertiaire.

Réponse : C. L'arginine, la lysine et l'histidine sont les trois acides aminés à chaîne latérale basique (chargée positivement à pH neutre). L'acide glutamique est acide, la valine est hydrophobe et la threonine est polaire non chargée.

Réponse : B. La liaison peptidique est chimiquement une fonction amide plane et rigide. Elle résulte de la condensation entre un groupement amine primaire et un groupement carboxyle. Elle présente un caractère partiel de double liaison interdisant la rotation.

Réponse : A. En milieu acide ($pH < pHi$), l'excès de protons ($H^+$) entraîne la protonation des groupements ionisables. L'acide aminé se comporte comme une base et devient un cation (charge positive globale).

Réponse : D. L'hémoglobine est un tétramère composé de quatre sous-unités (deux chaînes $\alpha$ et deux chaînes $\beta$). Cette association de plusieurs chaînes polypeptidiques définit la structure quaternaire. La myoglobine n'a qu'une seule chaîne.

Réponse : B. La tyrosine est un acide aminé aromatique possédant un cycle phényl substitué par un groupement hydroxyle ($-OH$), formant une fonction phénol. La phénylalanine n'a pas ce groupement $-OH$.

Réponse : C. La proline est un iminoacide dont la chaîne latérale cyclique inclut l'atome d'azote de la fonction amine. Cette structure rigide empêche la formation des angles de liaison nécessaires à l'hélice $\alpha$, provoquant une cassure ou un coude.

Réponse : D. Le $\beta$-mercaptoéthanol est un agent réducteur qui réduit les ponts disulfures en groupements thiols libres. Le SDS est un détergent qui dénature les protéines et leur donne une charge négative, mais ne rompt pas les liaisons covalentes S-S.

Réponse : A. Le tryptophane subit une hydroxylation puis une décarboxylation pour devenir la sérotonine (neurotransmetteur). La tyrosine est le précurseur des catécholamines (dopamine, adrénaline) et l'histidine celui de l'histamine.

Réponse : C. En appliquant la formule $pHi = (2,3 + 9,7) / 2 = 12 / 2 = 6,0$. L'alanine étant un acide aminé neutre sans groupement ionisable sur son radical, le calcul est direct entre les deux fonctions principales.

Réponse : B. L'asparagine (Asn) et la glutamine (Gln) sont les formes amides de l'acide aspartique et de l'acide glutamique. Elles sont polaires mais non chargées. L'asparagine possèd'un groupement $-CONH_2$.

Réponse : A. Les motifs ou structures super-secondaires (comme le motif hélice-coude-hélice ou le tonneau $\beta$) sont des arrangements stables d'éléments de structures secondaires que l'on retrouve dans de nombreuses protéines différentes.

Réponse : D. La réaction du Biuret utilise des ions cuivre ($Cu^{2+}$) en milieu alcalin qui forment un complexe violet avec les liaisons peptidiques. La ninhydrine, elle, sert à détecter les acides aminés libres ou les amines primaires.