Quiz : Biochimie des Acides Aminés et Protéines

Réponse : C. C'est la séquence : quel acide aminé suit lequel. Le piège, la structure secondaire, décrit déjà une forme locale (hélice ou feuillet), pas l'ordre des maillons.

Réponse : A. Le $\mathrm{C{=}O}$ de chaque acide aminé se lie au $\mathrm{N{-}H}$ de celui situé quatre rangs plus loin, dans le squelette. B se trompe de partenaires : les chaînes latérales pointent vers l'extérieur de l'hélice.

Réponse : D. Le feuillet relie par leurs squelettes des brins côte à côte, parfois éloignés dans la séquence. « Quatre rangs plus loin », c'est l'hélice α, où les liaisons restent dans un même segment.

Réponse : B. Ces chaînes apolaires se regroupent au cœur, tandis que les polaires et les chargées restent en surface. Les croire au hasard, c'est oublier que ce tri guide le repliement.

Réponse : A. L'hémoglobine associe quatre chaînes, deux α et deux β : c'est une structure quaternaire. La myoglobine fixe elle aussi le dioxygène, mais n'a qu'une chaîne : elle s'arrête au niveau tertiaire.

Réponse : D. La chaleur rompt les liaisons faibles : la protéine se déplie, mais ses liaisons peptidiques, covalentes, tiennent. La structure secondaire, elle, cède : hélices et feuillets tiennent par des liaisons hydrogène.

Réponse : B. Les deux soufres perdent leur hydrogène et se lient en $\mathrm{S{-}S}$ : c'est une oxydation. A décrit l'inverse, la réduction, qui est justement l'action du β-mercaptoéthanol.

Réponse : C. Les groupements $\mathrm{COO^-}$ de l'aspartate et du glutamate captent un proton et perdent leur charge : leurs liaisons ioniques avec la lysine ou l'arginine disparaissent. A confond dénaturation et hydrolyse : la séquence reste la même.

Réponse : D. L'urée, le SDS et la chaleur rompent les liaisons faibles, pas les ponts disulfures, covalents : la chaîne reste retenue par eux. Il faut un réducteur comme le β-mercaptoéthanol : c'est le mélange d'Anfinsen.

Réponse : A. Le SDS se fixe partout, environ 1,4 g par gramme de protéine : forme et charge propre ne comptent plus, seule la masse règle la migration. Il dénature sans couper de liaison peptidique, d'où l'erreur de B.

Réponse : C. Aucune autre protéine n'est présente, et la forme active revient : la séquence suffit. Les protéines chaperons, qui aident au repliement dans la cellule, ne sont donc pas indispensables ici, d'où l'erreur de B.

Réponse : B. L'eau s'ordonne autour d'une chaîne apolaire ; quand la protéine cache ces chaînes, cette eau est libérée et gagne en désordre. A est le piège : le moteur vient du solvant, pas d'une attraction entre ces chaînes.

Réponse : A. Le SDS seul ne sépare rien : les chaînes tiennent par des liaisons covalentes que le réducteur coupe, des ponts disulfures. C est le piège : des chaînes tenues par des liaisons faibles seraient déjà séparées par le SDS.

Réponse : D. Les huit cystéines s'apparient au hasard : il y a $7 \times 5 \times 3 \times 1 = 105$ façons de les grouper par deux, une seule est juste, d'où environ 1 % d'activité. A est le piège : la séquence suffit si les ponts peuvent se réarranger, avec une trace de réducteur.

Réponse : C. Les trois domaines appartiennent à la même chaîne : leur agencement fait partie de son repliement, donc de la structure tertiaire. A est le piège : la structure quaternaire exige au moins deux chaînes.